BIOQUIMICA - 2DO AÑO OFICIAL.

sábado, 22 de agosto de 2015

Notas definitivas SECCION 3

República Bolivariana de Venezuela
Universidad Nacional Experimental Rómulo Gallegos
Ext: Valle de la Pascua - Área Medicina Humana
Bioquímica
Profesor: José Rafael Gámez Rodríguez
		NOTA I LAPSO
SECCION 3		IPC		IIPC		IIIPC		INTEGRAL		TOTAL	DEF
Nº	Cédula	Nota	20%	Nota	20%	Nota	20%	Nota	40%	TOTAL	DEF
	26385188	6	1,2	7	1,4	4	0,8	0	0	3,4	3
	24239274	20	4	16	3,2	16	3,2	16	6,4	16,8	17
	23567590	7	1,4	7	1,4	4	0,8	4	1,6	5,2	5
	23953150	8	1,6	8	1,6	5	1	1	0,4	4,6	5
	25617569	2	0,4	6	1,2	3	0,6	5	2	4,2	4
	22884284	9	1,8	8	1,6	5	1	6	2,4	6,8	7
	25480890	18	3,6	10	2	15	3	12	4,8	13,4	13
	26464795	5	1	9	1,8	2	0,4	9	3,6	6,8	7
	20525814	13	2,6	15	3	15	3	17	6,8	15,4	15
	20546765	14	2,8	10	2	12	2,4	11	4,4	11,6	12
	24239622	7	1,4	9	1,8	0	0	11	4,4	7,6	8
	25014574	13	2,6	13	2,6	11	2,2	11	4,4	11,8	12
	25289921	19	3,8	11	2,2	15	3	17	6,8	15,8	16
	26646930	13	2,6	6	1,2	4	1	0	0	4,8	5
	23521312	20	4	17	3,4	19	3,8	17	6,8	18	18
	25380922	18	3,6	10	2	0	0	13	5,2	10,8	11
	25479062	8	1,6	11	2,2	7	1,4	14	5,6	10,8	11
	23508998	17	3,4	11	2,2	19	3,8	12	4,8	14,2	14
	24470881	18	3,6	16	3,2	11	2,2	8	3,2	12,2	12
	19964032	7	1,4	6	1,2	3	0,6	2	0,8	4	4
	25451158	4	0,8	3	0,6	4	0,8	8	3,2	5,4	5
	24470123	17	3,4	10	2	15	3	15	6	14,4	14
	24116918	20	4	15	3	19	3,8	14	5,6	16,4	16
	21605586	7	1,4	11	2,2	4	0,8	6	2,4	6,8	7
	24540947	12	2,4	6	1,2	0	0	7	2,8	6,4	6
	23095959	20	4	19	3,8	14	2,8	17	6,8	17,4	17
	25617034	11	2,2	15	3	5	1	10	4	10,2	10
	23432022	9	1,8	7	1,4	7	1,4	2	0,8	5,4	5
	23726748	20	4	14	2,8	14	2,8	14	5,6	15,2	15
	25382853	17	3,4	10	2	8	1,6	11	4,4	11,4	11
	22712630	7	1,4	6	1,2	3	0,6	7	2,8	6	6
	23898928	17	3,4	15	3	15	3	13	5,2	14,6	15
	25480271	7	1,4	7	1,4	4	0,8	3	1,2	4,8	5
	23567813	16	3,2	16	3,2	16	3,2	18	7,2	16,8	17
	22887634	17	3,4	10	2	0	0	9	3,6	9	9
	24842922	12	2,4	6	1,2	0	0	8	3,2	6,8	7
	25877151	11	2,2	13	2,6	11	2,2	12	4,8	11,8	12
	20699537	19	3,8	16	3,2	15	3	17	6,8	16,8	17
	25730856	1	0,2	0	0	0	0	0	0	0,2	0
	25757198	13	2,6	13	2,6	11	2,2	10	4	11,4	11
	25512985	14	2,8	13	2,6	11	2,2	0	0	7,6	8
	24792216	16	3,2	15	3	16	3,2	15	6	15,4	15
	23568978	9	1,8	6	1,2	5	1	7	2,8	6,8	7
	25075251	3	0,6	4	0,8	4	0,8	1	0,4	2,6	3
	26620062	11	2,2	16	3,2	5	1	8	3,2	9,6	10
	24753824	11	2,2	10	2	15	3	8	3,2	10,4	10
	24620683	17	3,4	12	2,4	11	2,2	16	6,4	14,4	14
	25382381	16	3,2	10	2	16	3,2	4	1,6	10	10
	25749548	20	4	19	3,8	19	3,8	18	7,2	18,8	19
	24239035	5	1	10	2	0	0	9	3,6	6,6	7
	26299933	17	3,4	12	2,4	8	1,6	15	6	13,4	13
	26008427	1	0,2	4	0,8	4	0,8	3	1,2	3	3
	14893243	6	1,2	10	2	5	1	8	3,2	7,4	7
	24234754	2	0,4	0	0	0	0	0	0	0,4	0
	23818255	5	1	0	0	0	0	0	0	1	1
	20326197	16	3,2	16	3,2	12	2,4	14	5,6	14,4	14
	21065040	4	0,8	3	0,6	2	0,4	2	0,8	2,6	3

	MATRICULA	57		57		57		57			57
	ASISTENTES	56		54		48		52			53
	APROBADOS	34		35		25		27			30
	REPROBADOS	22		19		23		25			22
	% APROBADOS	62		66		53		53			59

sábado, 18 de julio de 2015

Investigación Guiada - Ácidos Nucleicos

República Bolivariana de Venezuela

Universidad Nacional Experimental Rómulo Gallegos

Área de Medicina Humana – Valle de la Pascua

Bioquímica.

El tema será desarrollado por los estudiantes y defendido en una prueba corta en parejas el día 24/07/2015.

Valor 20% de teoría del Primer Lapso.

1. Bases Nitrogenadas

1.1. Concepto.

1.2. Bases nitrogenadas púricas y pirimidínicas

2. Pentosas: Ribosa y desoxirribosa

1.1. Definición

1.2. Diferencia entre Ribosa y desoxirribosa

3. Estructura del ácido fosfórico y ribofosfato

4. Nucleósido

1.1. Definición

1.2. Tipos dependiendo de la base nitrogenada y pentosa que contenga.

1.3. Nomenclatura.

1.4. Funciones

5. Nucleótido

1.1. Definición

1.2. Tipos dependiendo de la base nitrogenada y pentosa que contenga y fosfato.

1.3. Nomenclatura con su símbolo.

1.4. Funciones

6. Ácidos nucleicos

1.1. Definición

1.2. Tipos

7. El ADN

1.1. Significado de las siglas ADN

1.2. Composición química

1.3. Ubicación celular

1.4. Función celular

1.5. Estructura:

1.5.1. Doble hélice. Complementariedad de las bases nitrogenadas.

1.5.2. Modelo de Watson y Krick (forma tridimensional)

1.5.3. Desnaturalización del ADN

1.6. Replicación del ADN.

1.7. Transcripción del ADN

8. El ARN

1.1. Significado de las siglas ARN

1.2. Composición química

1.3. Tipos ARN, proporción en la célula y función de cada tipo de ARN

1.4. ¿Qué es traducción de la información genética?

9. El Código Genético

1.1. Definición

1.2. Codón y anticodon.

Codones: número y diversas funciones

10. Síntesis de proteínas

9.1 Fases de iniciación, elongación y finalización

11. Principios de ingeniería genética

1.1. Técnicas biotecnológicas mas comunes.

1.2. Tres ejemplos de aportes para la medicina moderna.

12. Nucleótidos no nucleicos

1.1. Significado de las siglas NAD, NADP, FMN, FAD y ATP

1.2. Composición de NAD, NADP, FMN, FAD y Coenzima A

1.3. Función de NAD, NADP, FMN, FAD y Coenzima A

lunes, 6 de julio de 2015

Enzimas, Coenzimas Y Vitaminas

Valle de la Pascua 06/07/2015.

ENZIMAS, COENZIMAS Y VITAMINAS.

1.- CONCEPTOS BASICOS
1.1 Catálisis: aumento de la velocidad de una reacción química.

1.2 Catálizador: elemento que aumenta la velocidadcon la que ocurre una reacción química sin este sufrir cambios permanentes por la reacción.

1.3 Enzimas: sustancias orgánicas, en su mayoría de naturaleza proteica, que actúan como catalizadores específicos de las reacciones químicas en los procesos metabólicos de las células vivas.

2.- Términos asociados a las enzimas

.- Reacción química, sustratos y productos

2.- Términos asociados a las enzimas

.- Centro activo= sitio de unión + sitio de catálisis

3.- ATRIBUTOS GENERALES DE LAS ENZIMAS

Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción en factores de 106 a 1018

a) Orientan los sustratos

b) Agregan cargas a los sustratos

c) Inducen la deformación de los sustratos

3.- ATRIBUTOS GENERALES DE LAS ENZIMAS

3.2.- Alto Grado de Especificidad

3.2.1 Especificidad de acción

Una enzima es capaz de catalizar SOLO UNA reacción de un sustrato específico.

3.2.2 Especificidad de Sustrato

Las enzimas actúan sobre su SUSTRATO NATURAL o sobre

SUSTRATOS ANÁLOGOS.

3.- ATRIBUTOS GENERALES DE LAS ENZIMAS

3.3.- Su actividad puede regularse.

3.4.- No catalizan reacciones que sean termodinámicamente desfavorables.

3.5.- Su acción no altera el balance energético ni modifica el equilibrio químico de la reacción que catalizan.

3.6.- Actúan en soluciones acuosas en condiciones suaves de temperatura y pH.

4.- NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

4.1 Por el Sistema Tradicional

4.- NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

4.2 Por el Sistema de la IUBMB

ENZIMA:

Nombre trivial

Nombre sistémico

Número de clasificación

ATP + D-glucosa ADP + D-glucosa-6-P

Hexoquinasa

ENZIMA:

Hexoquinasa

ATP: Glucosa fosfotransferasa

E.C. 2.7.1.1

4.2.1 Clases de enzimas según IUBMB

•1.-Oxidoreductasas

•2.- Transferasas

•3.- Hidrolasas

•4.- Liasas

•5.- Isomerasas

•6.- Ligasas

5.- MODELOS DE INTERACCIÓN ENZIMA-SUSTRATO

5.1 Modelo de Emil-Fisher o de la Llave y la Cerradura

5.2 Modelo de Koshland o del Ajuste Inducido

6.- FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

•1.- Concentración del Sustrato

•2.-Temperatura

•3.- pH del medio

•4.- Concentración de la enzima

•5.- Presencia de activadores

•6.- Presencia de inhibidores

6.1- EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO
“CINÉTICA ENZIMÁTICA”

Ecuación Química de Michaelis-Menten

Ecuación Matemática de Michaelis-Menten

6.2- EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

6.3- EFECTO DEL PH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

6.4- EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

6.5- EFECTO DE LOS ACTIVADORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Inhibir: detener temporalmente una acción.

Inhibidor: elemento extraño o condición desfavorable a una acción que detiene a la misma .

Inhibición enzimática: REDUCCIÓN o PERDIDA MOMENTÁNEA de la actividad de una enzima debido a la presencia de un elemento extraño o de una condición desfavorable a la reacción.

6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Inhibición Irreversible

. Existe modificación química permanente de la enzima.

. No se cumple el principio de Michaelis-Menten

. Permite reconocer los grupos funcionales reactivos de la enzima inhibida.

INHIBICIÓN IRREVERSIBLE = INACTIVACIÓN

7.- ENZIMAS ALOSTÉRICOS

•.- Cumplen papeles de REGULADORES de los procesos metabólicos.

•.- No siguen la cinética clásica de Michaelis – Mentén

.- Poseen uno o más

.- Poseen sitios de enlaces para los efectores.

7.1.- Regulador Alostérico Positivo.

7.2.-Regulador Alostérico Negativo

8.- IMPORTANCIA BIOMEDICA DE LAS ENZIMAS

Análisis Clínicos Asociados a Procesos Patológicos

COENZIMAS

VITAMINAS

TERMINOS ASOCIADOS

APOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMA

COENZIMAS: son cofactores orgánicos no proteicos que al unirse a una enzima inactiva (APOENZIMA) la transforman en una enzima catalíticamente activa (HOLOENZIMA).

Las coenzimas actúan:

.- Alineando el sustrato con el centro el activo

.- Ofreciendo sitio adicional de enlace para el sustrato

.- Interactuando en el mecanismo químico de la catálisis

2.-CLASIFICACIÓN DE LAS COENZIMA

2.1.- CLASIFICACIÓN ESTRUCTURAL

2.1.1.- Coenzimas Nucleotídicas

2.1.2.- Coenzimas no Nucleotídicas

–

2.2.- CLASIFICACIÓN FUNCIONAL

2.2.1.- Coenzimas vitamínicas

2.2.2.- Coenzimas no vitamínicas

3.- VITAMINAS

•3.1.- Vitaminas.

Sustancias orgánicas, ESENCIALES en su mayoría para los animales superiores, que consumidas en cantidades adecuadas ayudan a garantizar el correcto funcionamiento celular.

•

•3.2.- Clasificación de las vitaminas

•3.2.1.- Vitaminas hidrosubles

•Vitaminas del complejo B (B1, B2, B3,B5, B6, B8, B9,B12)

•Vitamina C

•

•3.2.1.- Vitaminas liposolubles:

•Vitaminas A, D, E, K