Enzimas, Coenzimas Y Vitaminas

Valle de la Pascua 06/07/2015.

ENZIMAS, COENZIMAS Y VITAMINAS. 

1.- CONCEPTOS  BASICOS 
1.1  Catálisis: aumento de la velocidad de una reacción química. 

1.2  Catálizador: elemento que aumenta la velocidadcon la que ocurre una reacción química sin este sufrir cambios permanentes por la reacción. 

1.3  Enzimas: sustancias orgánicas,  en su mayoría de naturaleza proteica, que actúan como catalizadores específicos de las reacciones químicas en los procesos metabólicos de las células vivas.

2.- Términos asociados a las enzimas 

.- Reacción química, sustratos y productos

2.- Términos asociados a las enzimas

.- Centro activo= sitio de unión + sitio de catálisis

3.- ATRIBUTOS GENERALES DE LAS ENZIMAS 

 Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción en factores de 106 a 1018

a) Orientan los sustratos

b) Agregan cargas a los sustratos

c) Inducen la deformación de  los sustratos

3.- ATRIBUTOS GENERALES DE LAS ENZIMAS 

3.2.-  Alto Grado de Especificidad 

3.2.1 Especificidad de acción

Una enzima es capaz de catalizar SOLO UNA reacción de un sustrato específico.

3.2.2 Especificidad de Sustrato

Las enzimas actúan sobre su SUSTRATO NATURAL o sobre

SUSTRATOS ANÁLOGOS.

3.- ATRIBUTOS GENERALES DE LAS ENZIMAS

3.3.-  Su actividad puede regularse.    

3.4.- No catalizan reacciones que sean termodinámicamente desfavorables.

3.5.- Su acción no altera el balance energético  ni modifica el equilibrio químico de la reacción que catalizan.

3.6.- Actúan en soluciones acuosas en condiciones  suaves de temperatura y pH. 

4.- NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

4.1 Por  el Sistema Tradicional

4.- NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS 

4.2 Por  el Sistema de la IUBMB

ENZIMA:

Nombre trivial

Nombre sistémico

Número de clasificación

ATP + D-glucosa                      ADP + D-glucosa-6-P

Hexoquinasa

ENZIMA: 

Hexoquinasa

ATP: Glucosa fosfotransferasa

E.C. 2.7.1.1

 4.2.1 Clases de enzimas  según IUBMB 

•1.-Oxidoreductasas

•2.- Transferasas

•3.- Hidrolasas

•4.- Liasas

•5.- Isomerasas

•6.- Ligasas

5.- MODELOS DE INTERACCIÓN ENZIMA-SUSTRATO

5.1 Modelo de Emil-Fisher  o  de la Llave y la Cerradura

5.2 Modelo de Koshland o del Ajuste Inducido

6.- FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

•1.- Concentración del Sustrato

•2.-Temperatura

•3.- pH del medio

•4.- Concentración de la enzima

•5.- Presencia de activadores

•6.- Presencia de inhibidores

6.1- EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO
  “CINÉTICA ENZIMÁTICA”

Ecuación  Química de Michaelis-Menten

Ecuación Matemática de Michaelis-Menten 

6.2- EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

6.3- EFECTO DEL PH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

6.4- EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 

6.5- EFECTO DE LOS ACTIVADORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Inhibir: detener temporalmente una acción.

Inhibidor: elemento extraño o condición desfavorable a una acción que detiene a la misma . 

Inhibición enzimática: REDUCCIÓN o PERDIDA MOMENTÁNEA de la actividad de una enzima debido a la presencia de un elemento extraño o de una  condición desfavorable a la reacción.

6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

6.6- EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Inhibición  Irreversible

 . Existe modificación química permanente de  la enzima.

 . No se cumple el principio de Michaelis-Menten

 . Permite reconocer los grupos funcionales reactivos de la enzima inhibida.

 INHIBICIÓN IRREVERSIBLE = INACTIVACIÓN

7.- ENZIMAS ALOSTÉRICOS

•.- Cumplen papeles de REGULADORES de los procesos metabólicos.

•.- No siguen la cinética clásica de Michaelis – Mentén

.- Poseen uno o más

.- Poseen sitios de enlaces para los efectores.

7.1.- Regulador Alostérico Positivo.

7.2.-Regulador  Alostérico Negativo

8.- IMPORTANCIA BIOMEDICA DE LAS ENZIMAS

Análisis Clínicos Asociados a Procesos Patológicos

Análisis Clínicos Asociados a Procesos Patológicos

COENZIMAS

Y

VITAMINAS

TERMINOS ASOCIADOS

APOENZIMA  +  COENZIMA    =    HOLOENZIMA

COENZIMAS: son cofactores  orgánicos no proteicos que al unirse a una enzima inactiva (APOENZIMA) la transforman en una enzima catalíticamente activa  (HOLOENZIMA).

Las coenzimas actúan:

    .- Alineando el sustrato con el centro el activo

    .- Ofreciendo sitio adicional de enlace para el sustrato

    .- Interactuando en el mecanismo químico de la catálisis

2.-CLASIFICACIÓN DE LAS COENZIMA

2.1.- CLASIFICACIÓN ESTRUCTURAL

  2.1.1.- Coenzimas Nucleotídicas

  2.1.2.- Coenzimas no Nucleotídicas

–

–

2.2.- CLASIFICACIÓN FUNCIONAL

  2.2.1.- Coenzimas vitamínicas

  2.2.2.- Coenzimas no vitamínicas

3.- VITAMINAS

•3.1.- Vitaminas.

 Sustancias orgánicas, ESENCIALES en su mayoría para los animales superiores, que consumidas en cantidades adecuadas  ayudan a garantizar el correcto funcionamiento celular.

•

•3.2.- Clasificación de las vitaminas

•3.2.1.- Vitaminas hidrosubles

•Vitaminas del complejo B  (B1, B2, B3,B5, B6, B8, B9,B12)

•Vitamina C

•

•3.2.1.- Vitaminas liposolubles:

•Vitaminas  A, D, E, K

Aminoácidos y Proteínas

Republica Bolivariana de Venezuela 

Universidad Romulo Gallegos 

2do de Medicina 

Bioquimica 

Prof Jose Gamez 

1.-Características y función de los aminoácidos.

1.1.- Concepto de aminoácidos: Los aminoácidos son compuestos orgánicos  formados por un carbono alfa (C) al cual se le unen un hidrógeno (H) un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH) y un radical (R) de estructura variable,     que tienen como función principal  ser constituyentes de las proteínas.

1.-Características y función de los aminoácidos.

1.2.- Aminoácidos formadores de proteínas:

1.-Características y función de los aminoácidos.

1.3. – Clasificación de los Aminoácidos. 

Según la naturaleza química de (R):

Aminoácidos  Alifáticos:  (R ) cadenas abiertas de carbono e hidrógeno. 

Gli, Ala, Val, Leu. Ile.

Aminoácidos  Heterocíclicos:  (R) otros elementos junto al carbono e hidrógeno.

Aminoácidos  Aromáticos: (R) formando anillos cerrados.

 Fen, Tir, Tri.

1.3. – Clasificación de los Aminoácidos. 

Clasificación Biológica , nutricional o de capacidad de síntesis.

Aminoácidos  esenciales: los que el organismo no puede sintetizar.

   Tri, Fen, Lis, Leu, Ile, Val, Tre, Met

   

Aminoácidos no esenciales:  los que el organismo puede sintetizar

Ala, Asn, Asp, Gln, Glu, Gli, Pro, Ser, Tir, His*, Arg*, Cis*

1.4. – Propiedades Fisicoquímicas de los Aminoácidos. 

   

.- Anión: compuesto químico cargado negativamente o con carga neta negativa.

.- Catión: compuesto químico cargado positivamente o con carga neta positiva.

.- Switterión: compuesto químico eléctricamente neutro pero con cargas (+) y (-) sobre átomos diferentes.

1.4. – Propiedades Fisicoquímicas de los Aminoácidos. 

.- Anfóteros : compuesto que puede actuar cómo ácido o como base según el medio en el que se encuentre.

.- Punto isoeléctrico (pi) : valor de pH en el cual un compuesto anfótero tiene carga neta cero. 

1.4. – Propiedades Fisicoquímicas de los Aminoácidos. 

.- Solubilidad: Depende directamente de la naturaleza de (R). De forma general son solubles en solventes polares (agua, etanol, etc.) e insolubles en solventes no polares (benceno,  hexano, etc.) 

.- Punto de fusión:   En su mayoría > 200°C 

.- Actividad óptica:   Existen D-aminoácidos y L-aminoácidos. 

2.- Características y función de los péptidos.

2.1. – Concepto de péptido.   Los péptidos son compuestos orgánicos formados por la unión de dos o mas aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos, que cumplen diversas funciones en el organismo. 

2.2. – Enlace péptidico. (enlace amida de tipo covalente). 

  

2.3. – Estructura y nomenclatura de los péptidos. 

2.4. – Clasificación de los Péptidos según el número de aminoácidos. 

Oligopéptidos:         2 – 10    aminoácidos

  Polipéptidos:      más de 10 aminoácidos

2.5. – Productos Peptídicos de Interés Biomédico. 

.- Antioxidante y déstoxificante:    Glutatión.

.- Hormonas:      Insulina, Glucagón,  Oxitocina, Vasopresina.

.- Antibióticos:    Tirocidina A, Gramicidina, Valinomicina.

3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo.

3.1.- Concepto de proteínas: Las proteínas son  MACROMOLÉCULAS constituidas por un  gran número de AMINOÁCIDOS, unidos entre sí por ENLACES PEPTÍDICOS,  las cuales cumplen diversas funciones en los seres vivos.

3.1.1.- Composición química de las proteínas: .- Todas contienen carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y NITRÓGENO (N)

.- La mayoría contienen azufre (S)

.- Algunas contienen fosforo (P), hierro (Fe), Cinc (Zn) y cobre (Cu)

3.3.- Clasificación de las proteínas:

3.3.1.- Según su composición:

3.3.1.- Clasificación de las proteínas por  su composición:

Simples: formadas únicamente por aminoácidos.

.- Albúminas:     seroalbúmina, ovoalbúmina, lactoalbúmina

.- Globulinas:  miosina, actina, seroglobulina, β-lactoglobulina.

.- Escleroproteínas:  colágeno, elastina, queratina

.- Gluteínas y prolaminas:  presentes en los cereales.

Conjugadas: formadas por aminoácidos y otros elementos llamados  GRUPO PROSTÉTICO.

.- Lipoproteínas:  VLDL, LDL, HDL

.- Glucoproteínas: ovomucina, proteínas de membrana.

.- Cromoproteínas:  hemoglobina, clorofila, globina

.- Nucleoproteínas:  presentes en núcleo de las células.

.- Fosforoproteínas: caseína 

Derivadas: formadas a partir de otras proteínas como resultado de reacciones químicas o enzimáticas.

.- Derivadas primarias:  insolubles en agua (caseína + cuajo)

.- Derivadas secundarias:  proteosas, peptonas y peptidos. 

3.3.- Clasificación de las proteínas:

3.3.2.- Según su Conformación (Solubilidad):

3.3.2.- Clasificación de las proteínas por su conformación:

Fibrosas: son proteínas constituidas por cadenas ordenadas a lo largo de un eje formando fibras o laminas largas. 

.- Son muy resistentes, insolubles en agua y soluciones salinas diluidas.  

.- Representan la estructura básica del tejido conjuntivo de los animales superiores.  

.- Ejemplos:  

 .- α-Queratina: cabello, cuero, cuernos, uñas, plumas.  

.- Colágeno: tendones y matriz de los huesos.  

.- Elastina: tejido conjuntivo elástico.  

Globulares: son proteínas constituidas por cadenas plegadas estrechamente  adoptando formas esféricas compactas. 

  Solubles en sistemas acuosos. 

Desempeñan funciones móviles o dinámicas dentro de la célula ( enzimas, hormonas, anticuerpos, de transporte).  

.Ejemplos:  

 .- Albuminas = solubles en agua 

.- Globulinas = solubles en soluciones salinas diluidas.  

.- Glutelinas = solubles en soluciones ácidas o básicas diluidas .  

.- Prolaminas = solubles en soluciones acuosas de etanol .  

3.4.- Niveles estructurales de las proteínas:

Estructura de una proteína:

  Es la disposición característica en la cual se organiza una proteína para adquirir cierta forma en condiciones determinadas. 

Niveles:

Primario

  Secundario

  Terciario

  Cuaternario

3.4.- Niveles estructurales de las proteínas: 

Estructura Primaria:   Equivale a la secuencia de aminoácidos presentes en la cadena considerando  EL NÚMERO de aminoácidos y EL ORDEN en el cual se unen en la cadena polipeptídica a través de enlaces peptídicos.

.- Representa la identidad de la proteína.

.- Contiene la información para la estructura tridimensional.

.- Determina las propiedades biológicas de la proteína

.- Se pierde solo por hidrólisis.

Estructura Secundaria:   Se refiere a la conformación del esqueleto polipeptídico como resultado del plegamiento regular local entre residuos aminóacidicos cercanos .

.- Su estabilidad está determinada principalmente por PUENTES DE HIDRÓGENO intracatenarios.

.- Existen dos tipos de estructura secundaria:

  .-  Hélice alfa

  .-  Laminas beta (paralelas o antiparalelas)

Estructura Secundaria:

Estructura Terciaria:   Resulta del superplegamiento en el espacio de la estructura secundaria generando una forma compacta, esférica o globular precisa en tres dimensiones.

.- Es estabilizada principalmente por Puentes S-S.

.- A.A. polares hacia el exterior y A.A. no polares hacia el interior.

.- Es factor determinante de las funciones que cumplirá la proteína.

Estructura Terciaria:   Resulta del superplegamiento en el espacio de la estructura secundaria generando una forma compacta, esférica o globular precisa en tres dimensiones.

.- Es estabilizada principalmente por Puentes S-S.

.- A.A. polares hacia el exterior y A.A. no polares hacia el interior.

.- Es factor determinante de las funciones que cumplirá la proteína.

  Resulta de la disposición espacial de varias cadenas polipeptídicas  que unidas originan una Proteína Oligomérica.

.- Es estabilizada principalmente por H-H, interacciones hidróficas, puentes salinos, S-S.

.- Determina las propiedades reguladoras de las proteínas especialmente en los sistemas alostéricos.

3.4.- Niveles estructurales de las proteínas:

3.5.- Propiedades Generales de las Proteínas:

Desnaturalización:   Es la perdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria (estructura nativa) de una proteína como resultado de la exposición a agentes desnaturalizantes como altas temperaturas (> 60 °C), pH extremos, detergentes, alta salinidad.

  Efectos de la desnaturalización:

.- Aumento de la viscosidad y disminución del coeficiente de difusión. 

.- Reducción drástica de la solubilidad. 

.- Perdida de la actividad biológica. 

Renaturalización:

  Es el proceso mediante el cual una proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa a partir de su estructura primaría.

3.6.- Características de las Proteínas de Sangre: 

Hemoglobina (Hb):   Es una proteína conjugada formada por cuatro cadenas polipeptidicas (globinas)  a las que se le une un anillo de porfirina con un átomo de hierro quelatado (grupo hemo).

Albúmina:    Es una proteína simple globular producida en el hígado y presente abundantemente en el plasma llegando a ser la proteína mas abundante de la sangre.

Funciones de la Albúmina: 

. Mantiene la presión oncótica (coloido-osmotica) de la sangre.

. Transporte de diversas sustancias en sangre: hormonas, ácidos grasos libres, bilirrubina,  fármacos y drogas.

. Unión competitiva con Iones Ca y control de pH. 

Globulinas:   Grupo de proteínas simples globulares que representan el 33% de las proteínas plasmáticas y cuya funcionalidad varia según su estructura.

Tipos de Globulinas : 

. Globulinas alfa 1 y 2;  Globulinas beta ; Globulinas gamma. 

. Gammaglobulina: incluyen las inmunoglobulinas séricas o anticuerpos IgA, E,G M. 

Fibrinógeno:   Proteína oligómérica simple formada por tres pares de polipeptidos unidos por enlaces disulfuros que junto a las plaquetas son parte fundamental del mecanismo de coagulación de la sangre.

Funciones  del Fibrinógeno: 

. Precursor de la fibrina coadyudante de la coagulación.

. Determinante de la viscosidad y flujo sanguíneo.

Direccion: 
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